SZARE GENY

"Prawdziwa wiedza to znajomość przyczyn"

Enzymy antyoksydacyjne

Enzymy antyoksydacyjne

Glutation jest kombinacją trzech aminokwasów – cysteiny, glicyny i glutaminy – jest wytwarzany naturalnie w organizmie. Nazywa się go „głównym przeciwutleniaczem”, ponieważ może regenerować się w wątrobie i na nowo wrócić do pracy. Walczy on z wolnymi rodnikami, które są często produktem ubocznym normalnego komórkowego utleniania metabolicznego, a także przeciążenia toksynami. Ich nadmiar może prowadzić do chorób autoimmunologicznych, kilku rodzajów raka, a nawet ataków serca, uszkadzają one mitochondria – elektrownie organizmu człowieka.

Wiemy już, że NRF2 produkuje substraty niezbędne do produkcji glutationu. Następnym ważnym krokiem jest GSS – syntaza glutationu, która zczepia wszystkie niezbędne substraty w funkcjonalną cząsteczkę glutationu. Osłabienie polimorfizmem w tym miejscu skutkować będzie powstaniem zdeformowanej syntezy glutationu, która nie będzie w stanie spełnić swoich zadań.


Następnie GSTP1 to enzym II fazy detoksu, który odpowiada za doczepianie glutationu do toksyn/wolnych rodników. Wszelkie nieprawidłowości w tym genie mogą prowadzić do zmniejszonej tolerancji witaminy E w formie tokoferoli, mogą one wówczas podwyższać poziomy prozapalnej IL-6. GSTM1 odpowiada za doczepianie glutationu do elektrofili hydrofobowych tak samo jak GSTP1, jest to enzym innej podklasy (zamiast podklasy pi, podklasa mu).

GSR oraz GPX odpowiadają za recykling glutationu i efektywność jego wykorzystania. GPX1 koduje członka rodziny peroksydaz glutationowych, który zawiera ważne enzymy antyoksydacyjne i pomaga detoksyfikować nadtlenek wodoru za pomocą glutationu, a tym samym chroni komórki przed uszkodzeniem oksydacyjnym. Chroni także np. hemoglobinę w krwinkach czerwonych przed rozkładem oksydacyjnym. Zredukowany glutation zmniejsza utlenioną postać enzymu peroksydazy glutationowej, co z kolei zmniejsza nadtlenek wodoru (H2O2), niebezpiecznie reaktywny gatunek w komórce. Działa jako kofaktor niektórych enzymów odtruwających, uczestniczy w transporcie i regeneruje przeciwutleniacze, takie jak witaminy E i C, do ich reaktywnych postaci.

Glutation współpracuje także z wieloma innymi enzymami, np. gdy toksyczne chinony są redukowane przez NQO1, sprzęgane są następnie z glutationem lub kwasem glukuronowym i dopiero wydalane z komórek.
Tak samo walka z utrzymaniem równowagi oksydacyjnej organizmu wymaga współpracy enzymów SOD-CAT i supersystemu glutationu. SOD jest jednym z dwóch izoenzymów odpowiedzialnych za niszczenie wolnych rodników ponadtlenkowych w organizmie.

Zgodnie z infografiką udostępnioną publicznie we wrześniu przez MTHFR Genetics UK & Europe, zobaczyć można jak wiele rzeczy przechodzi przez enzym SOD. Są to zarówno reaktywne formy tlenu (z mitochondriów, ogólnoustrojowe czy z toksyn LPS), jak i reaktywne formy azotu (stres nitrozacyjny). Do jego sprawnej pracy niezbędne są dobre stosunki miedzi do cynku oraz mangan. Konwertuje on wymienione powyżej wolne rodniki do wody utlenionej, którą unieszkodliwia następnie CAT- katalaza (przy pomocy żelaza oraz NAD+ (czyli formy witaminy B3)) oraz peroksydaza glutationowa (GPX) przy pomocy selenu. Jeśli jedno lub drugie, tj. CAT lub GPX są obciążone można spodziewać się stresu oksydacyjnego, jeśli do tego SOD także nie domaga, jest już wówczas naprawdę źle.

Enzym SIRT1, który ma wpływ na relację SOD-CAT, ponad 80% osób będzie mieć w homozygocie. Szczęśliwe 2%, które ten gen ma szansę mieć poprawny cieszyć się będzie prawdopodobnie nieco dłuższym okresem życia, właśnie ze względu na jego właściwości, wpływające na sprawność walki ze stresem oksydacyjnym w organizmie. Reaktywne pochodne tlenku azotu są szkodliwe, ale sam tlenek azotu może być pożyteczny. Kiedy osoba ma dobre poziomy SIRT1 tlenki azotu stymulują geny naprawy DNA. W przeciwnym razie, tlenki azotu stymulują geny, które powodują obumieranie komórek.

Warto pamiętać, że nawet pomimo braku znacznych obciążeń w II fazie detoksu, spowolnienie enzymów III fazy (wydalanie metabolitów detoksu), takich jak chociażby białka MRP czy LXR (pomocnicze) będą skutkować osłabieniem pracy fazy II.

Natomiast na sprawność pracy fazy I ma wpływ chociażby status genów VDR, czyli ostateczne wykorzystanie witaminy D. Przy ich polimorfizmach faza I będzie prawdopodobnie spowolniona.

źródło grafiki: https://m.facebook.com/MTHFRUK/photos/a.323654754481439/1850319991814900/?type=3&source=48

Dodaj komentarz

Twój adres e-mail nie zostanie opublikowany. Wymagane pola są oznaczone *

Powrót do góry